Ingénierie moléculaire de surface appliquée à la conception de catalyseurs hétérogènes bio-inspirés

321 Pages·2008·7.66 MB·French

by  Laurent Bonneviot

N° d’ordre : 426
N° attribué par la bibliothèque : 07ENSL0 426

THESE
en vue d’obtenir le grade de
Docteur de l’Université de Lyon – Ecole Normale Supérieure de Lyon
Spécialité : Chimie

Laboratoire de Chimie
École Doctorale de Chimie de Lyon
présentée et soutenue publiquement le 27 novembre 2007
par Monsieur Sébastien ABRY
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Titre :
Ingénierie moléculaire de surface appliquée à la conception de
catalyseurs hétérogènes bio-inspirés
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Directeur de thèse : Monsieur Laurent BONNEVIOT
Après avis de : Madame Bénédicte LEBEAU, Membre/Rapporteur,
Monsieur Stéphane MENAGE, Membre/Rapporteur,

Devant la Commission d’Examen formée des membres suivants :
Madame Belén ALBELA , Membre
Monsieur Laurent BONNEVIOT, Membre
Monsieur Michel CHE, Membre,
Madame Bénédicte LEBEAU, Membre/Rapporteur,
Monsieur Stéphane MENAGE, Membre/Rapporteur,
Monsieur Stéphane PAROLA, Membre
ii
Sommaire des Chapitres

Chapitre 1 – Introduction…………………………………………. 1

Chapitre 2 – Revue bibliographique……………………………… 10

Chapitre 3 – Partie expérimentale et caractérisations…………….. 100

Chapitre 4 – Résultats et discussions……....................................... 153

Chapitre 5 – Conclusions et perspectives………………………… 306
iii
Résumé :
La double fonctionnalisation de la surface d'une silice mésostructurée de type MCM-41
(LUS) a été étudiée, en utilisant une nouvelle technique de "pochoir moléculaire" conduisant
à une distribution régulière des fonctions. C’est un procédé de greffage séquentiel qui met en
œuvre dans la 1ère étape un principe de rétention du tensioactif assurant la régularité spatiale
des groupements à greffer. La 2nde fonctionnalisation par organosilylation est réalisée avec
déplacement du reste du tensioactif.
Des complexes polyammino biosinspirés de cuivre et d’europium ont été greffés dans des
silices mésoporeuses LUS en utilisant cette approche. Les caractérisations effectuées à chaque
étape de synthèse en utilisant un panel de techniques (dont XRD, N -adsorption-desorption,
2
13C et 29Si MAS-RMN, FT-IR, RPE, EXAFS et MET) confirment l’intégrité de la structure
poreuse, la formation des complexes et l’homogénéité de la distribution des fonctions.

Abstract :
Dual functionalisation on the surface of a mesostructured silica MCM-41 type (LUS) is
investigated using a novel approach based on the use of so-called “molecular stencil pattern”.
This is processed via sequential grafting, the principle of which is based on retention or partial
displacement of the templating surfactant. The latter provides the patterning from mutual
electrostatic repulsion during the grafting of the first function. Then, the second
functionalisation step is performed with removal of the remaining surfactant leading to an
overall full coverage.
Bioinspired amino complexes of copper and europium were grafted into mesoporous silica
using that approach. Characterization performed at each synthesis step using a panel of
techniques (including XRD, N -adsorption-desorption, 13C and 29Si MAS-NMR, FT-IR, EPR,
2
EXAFS and TEM) confirm the integrity of the porous structure, the formation of the complex
in the range 1 to 6 metal wt% and the homogeneity of the function distribution.

iv
Chapitre 1
Introduction
Chapitre 1 – Introduction 1
Table des matières :
1.1 Introduction générale...........................................................................................................3
1.2 Références............................................................................................................................9

Table des Figures :
Figure 1. 1 Image de microscopie électronique à transmission d’une silice LUS.....................5
Figure 1. 2 La protéine Catéchol oxydase et agrandissement de son site actif (d’après C.
Eicken et al [2])...................................................................................................................6
Figure 1. 3 Similitudes entre protéine et le matériau mésoporeux recherché...........................7

Chapitre 1 – Introduction 2
1.1 Introduction générale
L'un des défis majeurs de ce début de siècle concerne le développement d'une chimie
industrielle qui soit efficace, sélective, respectueuse de l'environnement et non dangereuse.
Cela se traduit par des études abondantes portant sur la minimisation de la quantité de matière
première et des déchets, la diminution du nombre d'étapes réactionnelles dans une synthèse,
sur l'optimisation des rendements et sur la minimisation des dépenses d’énergie. Alors que
l’ingénieur porte plutôt ses efforts sur l’optimisation du procédé industriel (transfert de masse
et de chaleur, recyclage, etc.), les chimistes concentrent leur effort sur la réaction elle-même
en la catalysant. Dans cette perspective, la recherche de nouveaux catalyseurs s'avère être un
défi très actuel pouvant apporter des solutions plus économiques, plus efficaces et plus
propres dans les procédés actuels et même jouer un rôle déterminant dans la diminution de la
dépollution par leur traitement catalytique comme dans le cas de pots catalytiques.
La catalyse n’est pas une science nouvelle. Elle connaît depuis longtemps des succès majeurs
dans plusieurs domaines de l’industrie lourde et de la chimie fine, ponctués par des avancées
scientifiques déterminantes. Pour preuve, citons l’attribution régulière de prix Nobel dans ce
domaine comme en hydrogénation (P. Sabatier en 1912, G. Wilkinson en 1973), en synthèse
de l’ammoniaque (F. Haber en 1918), en polymérisation (K. Ziegler et G. Nata en 1963), en
synthèse chirale (K. Sharpless et R. Noyori en 2001) ou dernièrement en métathèse des
oléfines (R. Grubbs, R. Schrock et Y. Chauvin en 2005). L’amélioration des catalyseurs
devient de plus en plus difficile, les approches sont multiples et les formulations de plus en
plus complexes. Une des voies actuelles d’inspiration des chercheurs par son développement
est l’inspiration apportée par la nature. Dans les systèmes biologiques, les enzymes,
catalyseurs du vivant, répondent à certains de ces critères recherchés. Elles sont basées sur le
concept de reconnaissance moléculaire (mécanisme clé-serrure) et elles possèdent une très
grande sélectivité et une grande vitesse de réaction à de faible température. Cependant, il
existe des inconvénients à leur utilisation industrielle. En effet, le prix de revient des enzymes
est très élevé, elles sont peu stables et d’emploi délicat. Elles nécessitent des volumes de
réacteurs importants et leur productivité est faible à comparer aux catalyseurs homogènes et
surtout aux catalyseurs hétérogènes. Ceci impose des contraintes d'utilisation très strictes dans
Chapitre 1 – Introduction 3
des domaines de températures, de pH, et de solvants étroits, limitant considérablement leur
champ d’applications.
Un domaine dans lequel les enzymes font merveilles est la catalyse des oxydations ménagées.
C’est un domaine mal maîtrisé en catalyse homogène et encore moins en catalyse hétérogène.
Le défi consiste en effet à arrêter l’oxydation à l’étape voulue sachant que la stabilité
thermodynamique des produits augmente généralement avec la profondeur d’oxydation. Cet
état de fait pousse toute oxydation mal contrôlée vers la formation de molécules non
valorisables, voire polluantes comme le CO , un gaz à effet de serre indésirable lorsqu’il n’est
2
pas recherché comme dans la dépollution des gaz d’échappement ou le retraitement
d’effluents industriels.
La dépollution de nombreuses molécules toxiques, comme le benzène ou le phénol et leurs
dérivés qui sont souvent toxiques, passe par une oxydation initiale du cycle aromatique du
substrat particulièrement stable ce qui augmente la difficulté de la maîtrise de la sélectivité.
Or la chimie dans les organismes vivants maîtrise parfaitement ce problème grâce aux
multiples enzymes développées par la nature. Ces dernières possèdent le plus souvent un ou
plusieurs sites catalytiques métalliques à base d'atomes de fer ou de cuivre. C’est pourquoi
nous avons décidé d’aborder ce type de chimie en adoptant une approche dans laquelle nous
nous inspirons du principe structurel des métalloprotéines pour concevoir les nouveaux
matériaux préparés dans cette thèse. Nous adoptons une approche plus conceptuelle que
mimétique, c’est-à-dire, basée plus sur la transposition des principes de structure et de
fonctionnement que sur la copie de la chimie du vivant. Nous allons aborder les différents
points de transposition justifiant cette appellation « bio-inspiré » que nous avons adoptée dans
la suite.
Une des composantes essentielles des enzymes est de posséder une poche hydrophobe de
taille définie compatible avec le substrat à traiter. Cette poche permet d'assurer un
confinement moléculaire par l'intermédiaire d'un jeu de liaisons hydrogènes, d’interactions de
type hydrophobes et d’interactions coulombiennes qui assurent la reconnaissance moléculaire.
Dans cette thèse nous nous contenterons de reproduire la fonction de poche hydrophobe sans
pour autant traiter l’aspect reconnaissance moléculaire très complexe qui nécessitera
beaucoup de développement dans les solides comme le principe d’empreinte moléculaire
(développé dans le groupe de M. Davis[1]). Nous utiliserons des systèmes plus robustes que
Chapitre 1 – Introduction 4
des protéines comme les matériaux siliciques mésoporeux (MSM) dont nous aurons à
contrôler la nature hydrophobe de la surface de leur pore.
Bien que les MSM ne soient pas encore utilisés au niveau industriel car économiquement pas
encore viables, ils possèdent tous une grande surface spécifique nécessaire à l’utilisation en
catalyse. Nous avons choisi un support silicique mésoporeux de type MCM-41 développé à
l’Université Laval de Québec, nommé LUS[2],[3] (pour Laval Université Silica). Sa surface
spécifique est de l’ordre de 1000 m2.g-1 avec une densité de fonctions silanols de surface
d’environ 4 par nm2 ce qui permet de disposer de beaucoup de sites réactionnels facilitant la
caractérisation qui est déterminante dans notre approche, offrant une variété de mode de
fixation des molécules organiques par la complexation et le contrôle hydrophobe et ouvrant
des possibilités multiples pour la catalyse avec le contrôle de la densité des sites comme nous
le verrons plus tard dans cette thèse.
De plus, la LUS possède des pores
très régulièrement ordonnés de façon
hexagonale sur une longue distance
ainsi qu’une distribution étroite de la
taille de ces pores avec un diamètre
d’environ 3 nm. La paroi des pores
étroite est d’environ 1,5 nm. Comme
l’on cherchera à cantonner notre

chimie à l’utilisation des
Figure 1. 1 : image de microscopie électronique
groupements silanols accessibles sans
en transmission d’une silice LUS.
remodeler la topologie de la surface ,

le suivi de la structure par mesure de diffraction des rayons X et de la porosité par mesure
d’adsorption-désorption d’azote servira de contrôle permanent de la validité de nos conditions
expérimentales. Par ailleurs, le diamètre de pores de 3 nm ne pose pas de problème de
diffusion de molécules de taille conséquente à l’intérieur des canaux, contrairement aux
zéolithes.
En ce qui concerne le site catalytique proprement dit, celui-ci doit être localisé dans les pores
du matériaux et répondre à une structure moléculaire particulière en prenant pour modèle des
enzymes responsables de réactions d'oxydation, telle la tyrosinase ou la catéchol oxydase. Ces
Chapitre 1 – Introduction 5
enzymes réalisent l’hydroxylation de noyaux aromatiques jusqu’à l’obtention de quinone.
Leur site actif, similaire dans ces deux enzymes, est composé de deux atomes de cuivre
pontés possédant des ligands de type histidine (voir figure 1.2). Nous avons cherché à
reproduire ce type de site actif. Pour ce faire, nous allons greffer à la surface des pores des
ligands polyamines qui complexeront le ou les atomes métalliques par des atomes d’azotes
que l’on retrouve dans les ligands histidines de la protéine.

Figure 1. 2 : Protéine catéchol oxydase et agrandissement de son site actif (d’après C. Eicken
et al [4])

Pour résumer, l’approche biomimétique du travail de cette thèse est schématisée dans la figure
1.3. La matrice protéique composée de l’enchaînement des acides aminés de la protéine et qui
n’intervient pas dans le site actif est reproduite par la matrice inorganique du matériau
mésoporeux. Celle-ci est plus robuste que celle de la protéine. La poche hydrophobe à
proximité du site actif de la protéine est recréée par un traitement au niveau de la surface des
pores du matériau la rendant plus hydrophobe. Enfin le site actif métallique dans le matériau
aura une coordination choisie de façon à ressembler au site d’une métalloenzyme active dans
la réaction recherchée.
L'objectif de cette thèse porte donc sur la mise au point d’une démarche bio-inspirée de la
conception de catalyseurs hétérogènes pour la catalyse d’oxydation dans l’espoir d’obtenir
des systèmes s’approchant non seulement de la sélectivité des enzymes mais aussi de la
réactivité et la robustesse des catalyseurs hétérogènes. Les modèles choisis sont des enzymes
Chapitre 1 – Introduction 6